氨基酸是構(gòu)成蛋白質(zhì)的基本單位，也是生物體生命活動所必需的重要有機化合物。它們不僅在蛋白質(zhì)合成中起關鍵作用，還參與了許多生理過程，如代謝調(diào)節(jié)、神經(jīng)傳導和免疫反應。近年來，隨著生物醫(yī)學技術的發(fā)展，氨基酸的研究領域得到了極大的擴展，尤其是在疾病治療、營養(yǎng)補充和合成生物學中的應用，備受關注。
麥克林提供各類氨基酸試劑及其衍生產(chǎn)品，具有純度等級高、生產(chǎn)工藝先進、支持研發(fā)定制等特點，能被廣泛適用于各類科研項目、研究實驗中，歡迎選購。
本文通過以下幾點簡單介紹麥克林氨基酸試劑的產(chǎn)品特性及相關應用：
1. 氨基酸的基本性質(zhì)和分類
2. 非天然氨基酸的應用與研究
3. 保護氨基酸在化學合成中的重要性
4. 氨基酸的應用
5. 麥克林氨基酸試劑及衍生產(chǎn)品介紹
氨基酸的基本性質(zhì)和分類
氨基酸分子由一個氨基（-NH?）、一個羧基（-COOH）、一個氫原子以及一個特定的側(cè)鏈（R基團）組成。根據(jù)R基團的不同，氨基酸具有不同的物理化學性質(zhì)，這些性質(zhì)直接影響它們在蛋白質(zhì)中的功能和結(jié)構(gòu)穩(wěn)定性。氨基酸可以根據(jù)其來源和合成途徑進行分類，包括天然氨基酸和非天然氨基酸。天然氨基酸是自然界中常見的20種標準氨基酸，而非天然氨基酸則是通過化學合成、酶促反應或基因工程技術引入到蛋白質(zhì)中的不常見氨基酸。這些非天然氨基酸的引入擴展了氨基酸的功能范圍，使得科學家們能夠設計出具有特殊性質(zhì)的蛋白質(zhì)或分子。
非天然氨基酸的應用和研究
非天然氨基酸在生物學研究和生物工程中的應用日益廣泛。通過將非天然氨基酸引入到蛋白質(zhì)中，研究人員能夠賦予蛋白質(zhì)新的功能，或是研究特定功能基團對蛋白質(zhì)活性的影響。例如，在生物正交化學反應中，利用非天然氨基酸可以引入特定的標記或探針，實現(xiàn)對蛋白質(zhì)的實時追蹤和定位。
圖1 非天然氨基酸的細胞摻入與蛋白質(zhì)的生物正交標記[1]
此外，非天然氨基酸在藥物開發(fā)中也展現(xiàn)出獨特的優(yōu)勢。通過改變氨基酸側(cè)鏈的結(jié)構(gòu)，可以設計出更具穩(wěn)定性和特異性的藥物分子。這種技術已經(jīng)被用于開發(fā)新型的蛋白質(zhì)藥物，如抗體和酶類藥物，進一步推動了精準醫(yī)學的發(fā)展。
圖2 一種在體內(nèi)將非天然氨基酸特異性引入蛋白質(zhì)的通用方法。PPi = 焦磷酸鹽[2]
保護氨基酸在化學合成中的重要性
在氨基酸的化學合成和多肽合成過程中，保護基團的使用至關重要。保護氨基酸是指在氨基酸的合成過程中，關鍵的活性基團被暫時保護起來，以避免不必要的副反應。例如，在固相多肽合成中，使用保護基團可以確保氨基酸的氨基和羧基在特定步驟中保持不活躍，只有在需要時才被釋放進行反應。這種策略極大地提高了合成復雜多肽和蛋白質(zhì)的效率與精度。在現(xiàn)代合成化學中，保護氨基酸的技術被廣泛應用于開發(fā)新型藥物和功能性生物材料，為化學合成的可靠性和可控性提供了保障。
圖3 固相肽合成（SPPS）的過程[3]
氨基酸的應用
隨著科學技術的進步，氨基酸在多個領域的應用得到了廣泛發(fā)展。在營養(yǎng)學領域，氨基酸補充劑已被廣泛用于運動員、老年人和特殊人群的膳食補充，以改善身體機能和提高免疫力。
在醫(yī)藥領域，氨基酸作為藥物開發(fā)的基礎材料，具有重要的應用前景。例如，L-精氨酸在心血管疾病的治療中起到重要作用，其通過一氧化氮合成途徑改善血管功能。谷氨酰胺則被廣泛用于重癥患者的營養(yǎng)支持治療，特別是在應激狀態(tài)下，有助于免疫功能的維持。
氨基酸還在合成生物學和生物工程領域中得到應用。通過基因工程手段，可以合成具有特定功能的非天然氨基酸，從而設計出新型蛋白質(zhì)或酶。這為藥物開發(fā)、材料科學和工業(yè)酶的生產(chǎn)提供了新的途徑。
麥克林氨基酸試劑及衍生產(chǎn)品介紹
麥克林氨基酸試劑產(chǎn)品優(yōu)勢：
1.結(jié)構(gòu)新穎、品種繁多
2.純度等級高
3.生產(chǎn)工藝先進
4.接受研發(fā)定制
天然氨基酸
L-天冬氨酸
超純生物試劑級, ≥99.5%(T)
L-谷氨酸
Ultra pure,≥99.5%(NT)
非天然氨基酸
保護氨基酸
參考文獻
[1] Lang, K., & Chin, J. W. (2014). Cellular incorporation of unnatural amino acids and bioorthogonal labeling of proteins. Chemical Reviews, 114(9), 4764-4806.
[2] Wang, L. and Schultz, P.G. (2005), Expanding the Genetic Code. Angewandte Chemie International Edition, 44: 34-66.
[3] Wang, L., Wang, N., Zhang, W. et al. Therapeutic peptides: current applications and future directions. Sig Transduct Target Ther 7, 48 (2022).
[4] Wu, G. (2009). Amino acids: metabolism, functions, and nutrition. Amino acids, 37(1), 1-17.
Brosnan, J. T. (2003). Interorgan amino acid transport and its regulation. Journal of Nutrition, 133(6), 2068S-2072S.
[5] Li, P., et al. (2007). Amino acids and immune function. British Journal of Nutrition, 98(2), 237-252.
[6] Li, X., et al. (2021). Branched-chain amino acids and insulin resistance: From molecular aspects to clinical solutions. Journal of Molecular Medicine, 99(5), 689-703.
[7] Chin, J. W. (2014). Expanding and reprogramming the genetic code of cells and animals. Annual Review of Biochemistry, 83, 379-408.
[8] Dawson, P. E., & Kent, S. B. (2000). Synthesis of native proteins by chemical ligation. Annual Review of Biochemistry, 69(1), 923-960.
[9] Merrifield, R. B. (1963). Solid phase peptide synthesis. I. The synthesis of a tetrapeptide. Journal of the American Chemical Society, 85(14), 2149-2154.
[10] Lang, K., & Chin, J. W. (2014). Cellular incorporation of unnatural amino acids and bioorthogonal labeling of proteins. Chemical Reviews, 114(9), 4764-4806.
[11] Muir, T. W., Sondhi, D., & Cole, P. A. (1998). Expressed protein ligation: A general method for protein engineering. Proceedings of the National Academy of Sciences, 95(12), 6705-6710.